ШАПЕРОНЫ В СБОРКЕ БАКТЕРИОФАГА Т4

Аннотация:

Фолдинг белка в клетке контролируется на уровнях трансляции и пострансляционной модификации, поддерживается вспомогательными белками - шаперонами и катализируется специфическими ферментами, такими как изомераза дисульфидных связей и пептидилпролил-^ис-тиранс-изомераза. Шапероны стабилизируют интермедиаты фолдинга и участвуют в сборке надмолекулярных структур, а также в ик дезагрегации. Особенно удобной системой для изучения механизмов фолдинга белка является бактериофаг Т4 Escherichia сой, геном которого кодирует несколько вирус-специфических шаперонов. В данном обзоре рассмотрены шапероны Т4, которые участвуют в формировании капсида (gp31 и gp40), а также в фолдинге и сборке хвостовых фибрилл (gp38, gp57A) вируса. При фолдинге gp23 - главного белка капсида - с помощью шаперонина GroEL белок, кодируемый геном 31 фага, полностью замещает ко-шаперонин GroES хозяйской клетки. Продукт гена 40, имеющий гомологию с аналогами эукариотических GroEL и пептидилпролил-кис-тяранс-изомеразы, участвует в сборке gp20 при формировании коннектора прокапсида, Шаперон, кодируемый геном 57А, необходим для фолдинга и олигомеризации как длинных, так и коротких хвосто. шх фибрилл фага. Дополнительно к действию gp57A gp38 участвует в формировании дистальной части длинных фибрилл. Данный белок, по-видимому, представляет принципиально новый класс шаперонов, которые изменяют стерическую структуру ранее собранного полипептида. Один из шаперонов фага - фибритин, кодируемый геном wac (whiskers antigen control) и ускоряющий объединение субчастей длинных фибрилл, входит в состав частицы вируса. Фибритин, который является а-спиральным лабильным гомотримером типа coiled coil, сам по себе представляет удобную модель для изучения механизмов фолдинга и олигоиеризации большого класса фибриллярных белков.

Авторы:

Издание: Биохимия
Год издания: 1998
Объем: 10с.
Дополнительная информация: 1998.-N 4.-С.473-482
Просмотров: 81