ИЗМЕНЕНИЯ СТРУКТУРЫ НЕОРГАНИЧЕСКОЙ ПИРОФОСФАТАЗЫ E.COLI, ИНДУЦИРУЕМЫЕ СВЯЗЫВАНИЕМ С ФЕРМЕНТОМ МЕТАЛЛОВ-АКТИВАТОРОВ

Аннотация:

Сопоставлены три пространственные структуры неорганической пирофосфатазы Е. соН, определенные авторами в 1994-1996 гг. с разрешением 1,9-2,2 А,- это структуры апофермента, комплекса с Мп^, связанным в активном центре с центром высокого сродства, и комплекса с Mg^ , связанным с центрами как высокого, так и низкого сродства. Связывание ионов металлов в активном центре вызывает смещения а-углеродных атомов и функциональных групп и общую перестройку системы нековалентных взаимодействий в гексамерной молекуле фермента. В результате перестроек структуры в комплексе с Mg^ появляются три типа субъединиц, различающихся как структурой, так и степенью заполнения Mg^ центра низкого сродства. Возникающая асимметрия отражает взаимное влияние субъединиц и кооперативные взаимодействия центров связывания Mg^*. Обнаруженные перестройки молекулы являются структурной основой для интерпретации ряда особенностей поведения фермента и позволяют высказать предположение о путях регуляции активности пирофосфатаз, относящихся к конститутивным ферментам. Неорганические пирофосфатазы (КФ 3.6.1.1.; РРазы) гидролизуют неорганический пирофосфат (PPJ до ортофосфата и играют важную роль в метаболизме. РР, образуется в качестве побочного продукта многих биосинтетических процессов, таких как, например, синтез белков, РНК и ДНК. Расщепление РР, обеспечивает смещение этих равновесных реакций в направлении биосинтеза. Такая роль РРаз обусловливает их существование в любой живой материи. Действительно, ферменты выделены из самых разных источников, начиная от бактерий и кончая млекопитающими. Для десяти РРаз определены первичные структуры. Несмотря на малый процент гомологии, все последовательности включают 23 одинаковые аминокислоты, 17 из которых входят в состав активного центра. Две РРазы, из Е. соН и S.cerevisiae, изучены лучше других; для них определены пространственные структуры и предложены кинетические схемы гидролиза субстрата.

Авторы:

Издание: Биохимия
Год издания: 1998
Объем: 9с.
Дополнительная информация: 1998.-N 5.-С.699-707
Просмотров: 29