КОРРЕЛЯЦИЯ МЕЖДУ БИОЛОГИЧЕСКОЙ АКТИВНОСТЬЮ И КОНФОРМАЦИОННО-ДИНАМИЧЕСКИМИ СВОЙСТВАМИ ТЕТРА- И ПЕНТАПЕПТИДНЫХ ФРАГМЕНТОВ ФЕТОПЛАЦЕНТАРНЫХ БЕЛКОВ

Аннотация:

С использованием метода молекулярной динамики изучены конформационно-динамические свойства биологически активных пента- и тетрапептидных фрагментов альфа-фетопротеина, PSG (pregnancy specific (31-glycoprotein) и СЕА (carcinoembryonic antigen). Выявлено, что существует корреляция между жесткостью пептидного остова и биологической активностью изученных пептидов. Также показано, что гибкость пептидного остова определяется не только длиной пептидной цепи, но и ее аминокислотным составом, т.е. содержанием реакционноспособных остатков, характеризующихся наличием в боковом радикале заряженных или полярных групп. Оказалось, что пептиды разной длины (LDSYQCT, PYECE, YECE, YVCE), демонстрирующие сходный биологический эффект в регуляции пролиферации лимфоцитов и экспрессии дифферен-цировочных антигенов на их поверхности, характеризуются достаточно жестким пептидным остовом. Увеличение гибкости пептидной цепи в пептидах (PYQCE, YQCE, SYKCE, YQCT, YQCS, YVCS, YACS и YACE) сопровождается уменьшением биологической активности. Таким образом, различия в биологической активности пептидов (видимо, и белков) обусловлены не только различиями в физико-химических свойствах аминокислотных остатков, из которых они состоят, но и в их конформационно-динамических свойствах, которые, в свою очередь, во многом зависят от внутри- и межмолекулярных взаимодействий, возникающих в молекулах пептидов (и белков). По-видимому, молекулярная эволюция направлена на сохранность внутримолекулярных взаимодействий, обеспечивающих поддержание пространственной структуры в окружении функционально важных участков белков.

Авторы:

Издание: Биохимия
Год издания: 2012
Объем: 20с.
Дополнительная информация: 2012.-N 5.-С.583-602. Библ. 42 назв.
Просмотров: 48