Дальневосточный государственный медицинский университет Поиск | Личный кабинет | Авторизация
Поиск статьи по названию
Поиск книги по названию
Каталог рубрик
в коллекциюДобавить в коллекцию

ИЗМЕНЕНИЯ СТРУКТУРЫ МЕМБРАН ЭРИТРОЦИТОВ ПРИ ДЕЙСТВИИ ГЕМИНА


Аннотация:

Цель исследования — исследовать изменение наноструктуры мембран эритроцитов при воздействии гемина на кровь в различных концентрациях. Исследования проводили in vitro на цельной крови человека, в которую добавляли гемин. Наноструктуру мембран эритроцитов изучали с помощью атомной силовой микроскопии. Экспериментально установлено, что гемин оказывал специфическое воздействие на наноструктуру мембран эритроцитов, образуя домены на поверхности. Характерный размер зернистых структур в доменах составил 100—200 нм, что совпадает с характерным размером спектринового матрикса. Эффект образования доменов носил пороговый характер и проявлялся только при определенных концентрациях (1,3—1,7 мМ). Данные результаты могут быть положены в основу изучения воздействия производных гемоглобина на красные клетки крови. Эритроциты содержат красный пигмент крови — гемоглобин. Его молекула состоит из четырех полипептидных цепей, с каждой из которых связана пигментная группа — гем. Гем представляет собой протопорфирин, содержащий центрально расположенный ион двухвалентного железа (Fe2+). Оксигенация (присоединение кислорода к гемоглобину) не меняет валентность железа. При отрыве электрона от атома железа его валентность меняется, оно становится трехвалентным (Fe3+). Этот процесс называется окислением железа. Образование Fe3+ происходит при воздействии свободных радикалов. Свободные радикалы образуются при различных критических состояниях, в том числе при гипероксигенации, действии ионизирующего излучения. Гемоглобин с трехвалентным железом (окисленный гемоглобин) не способен переносить кислород к тканям. Окисленный гем (Fe3+) называется гематином, а вся полипептидная молекула в целом — метгемоглобином. У здоровых людей метгемоглобин присутствует всегда, но в незначительном количестве (0,1—1%). Однако некоторые вещества (анилин и его производные), некоторые лекарства, определенные яды (нитриты и нитраты, нафталин, окиси азота) и другие способны окислять Fe2+ до Fe3+, увеличивая количество производных гемоглобина.

Авторы:

Мороз В.В.
Козлова Е.К.
Черныш А.М.
Гудкова О.Е.
Бушуева А.В.

Издание: Общая реаниматология
Год издания: 2012
Объем: 6с.
Дополнительная информация: 2012.-N 6.-С.5-10. Библ. 20 назв.
Просмотров: 157

Рубрики
Ключевые слова
in
vitro
азота
анилина
атом
атомная
бытовые
валентных
вещество
воздействие
гем
гемин
гемоглобин
гипероксия
групп
данные
двухвалентного
действие
добавленную
домен
домены
другого
железа
железо
здоровое
зернистые
излучение
изменение
изучение
ион
ионизирующая
исследование
исследований
кислород
клетки
ключ
количество
концентрация
красные
критическая
крови
кровь
лекарство
людей
материал
матрикс
мембран
мембрана
метгемоглобины
метод
микроскопия
молекула
нанотехнологии
нафталины
незначительная
нитрат
нитрит
образ
образование
одного
окисей
окисление
окисленная
окислы
оксигенация
определенного
основа
отрыв
перенос
пигментная
пигменты
поверхности
пола
полипептидные
помощи
пороговые
производные
протопорфирин
процесс
проявления
радикал
различный
размер
расположенные
реаниматология
результата
свободное
связей
силовые
слова
содержащая
состав
состояние
спектрин
специфическая
способ
способность
структур
ткань
трехвалентного
характер
характерного
целом
цель
цельной
центральная
цепей
человек
четыре
число
экспериментальная
электроны
эритроцит
эритроцита
эффект
яда
Ваш уровень доступа: Посетитель (IP-адрес: 10.2.214.135)
Яндекс.Метрика