КАТАЛИТИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА ФЕРМЕНТОВ Erwinia carotovora, ТРАНСАМИНИРУЮЩИХ ФЕНИЛПИРУВАТ

Аннотация:

С тех пор, как в 1937 г. А.Е. Браунштейн и М.Г. Крицман открыли реакцию трансаминирования, выделено, очищено и изучено множество аминотрансфераз. Аминотрансферазы — пиридоксальфосфат-зависимые ферменты [КФ 2.6.1] и катализируют обратимую ракцию трансаминирования, в которой происходит перенос альфа-аминогруппы с аминокислоты на 2-кетокислоту с образованием кетокислоты и аминокислоты по механизму пинг-понг-би-би. Исследуемые в данной работе аспартат- и ароматические аминотрансферазы, хорошо изучены у Escherichia coli, Bacillus subtilis, Bacillus sp., коринеформных бактерий, представителей рода Pseudomonas, Klebsiella aerogenes, актиномицета Amycolatopsis methanolica, лактококка Lactococcus lactis, apxeбактерий, гипертермофильных архебактерий Thermococcus litoralis, Pyrococcus horikoshii и Pyrococcus furiosus. Реакции, катализируемые аминотрансферазами, участвуют в биосинтезе различных аминокислот у многих микроорганизмов и вызывают повышенный интерес исследователей возможностью осуществления аналогичных процессов в прикладных целях для синтеза ароматических аминокислот из их синтетических предшественников. Практический интерес преставляет способ получения L-фенилаланина. Реакция может осуществляться как в живых клетках микроорганизмов, так и иммобилизованными клетками и ферментами аспартат и/или ароматическими аминотрансферазами. Ранее нами был разработан способ получения L-фенилаланина из фенилпировиноградной кислоты с применением аминотрансфераз Erwinia carotovora. Также нами были выделены, очищены и охарактеризованы ферменты Е. carotovora, трансаминирующие фенилпируват. Цель работы — изучение каталитических свойств и субстратной специфичности ферментов Е. carotovora, трансаминирующих фенилпируват.

Авторы:

Издание: Прикладная биохимия и микробиология
Год издания: 2013
Объем: 7с.
Дополнительная информация: 2013.-N 2.-С.129-135. Библ. 32 назв.
Просмотров: 132