OmpC-ПОДОБНЫЙ ПОРИН НАРУЖНОЙ МЕМБРАНЫ Yersinia enterocolitica: МОЛЕКУЛЯРНАЯ СТРУКТУРА И ФУНКЦИОНАЛЬНАЯ АКТИВНОСТЬ

Аннотация:

Из наружной мембраны (НМ) бактерий Yersinia enterocolitica, культивируемых при температуре 37° («тепловой» вариант), выделен ОmрС-подобный порин, изучены его физико-химические и функциональные свойства. Установлена аминокислотная последовательность ОтрС порина и проведен сравнительный анализ первичной структуры и трансмембранной топологии выделенного белка и OmpF порина, выделенного из бактерий Y. enterocolitica, культивированных при температуре 6° («холодовой» вариант). Обнаружена высокая степень гомологии поринов из Y. enterocolitica между собой (65%) и с ОтрС и OmpF поринами НМ Escherichia соИ (58 и 76% гомологии соответственно). Установлено, что вторичная структура ОтрС и OmpF поринов НМ К enterocolitica, согласно топологической модели, построенной для поринов Е. соli, представлена 16-ю (бета-тяжами, соединенными короткими «периплазматическими» и более длинными «внешними» петлями с неупорядоченной структурой. В молекулярной структуре ОmрС и OmpF поринов Y. enterocolitica выявлены существенные различия (в структуре «внешних» петель и положении одного из трех остатков триптофана). С помощью техники бислойных липидных мембран (БЛМ) установлено, что поры, образованные ОmрС порином из Y. enterocolitica, по своим электрофизиологическим характеристикам отличаются от каналов белка OmpF этого микроорганизма. Обнаружено, что изолированный ОmрС порин, реконструированный в БЛМ, подобно белку OmpF и неспецифическим поринам других энтеробактерий, проявляет функциональную пластичность. Уровень проводимости каналов, образованных этим белком в БЛМ, регулируется величиной прилагаемого потенциала.

Авторы:

Издание: Биохимия
Год издания: 2013
Объем: 11с.
Дополнительная информация: 2013.-N 5.-С.650-660. Библ. 38 назв.
Просмотров: 69