РАЗЛИЧИЯ ДИНАМИКИ ИНТЕРНАЛИЗАЦИИ РЕЦЕПТОРОВ ИНСУЛИНА И ИНСУЛИНОПОДОБНОГО ФАКТОРА POCTA-I (ИФР-1) В ИЗОЛИРОВАННЫХ ГЕПАТОЦИТАХ КРЫС

Аннотация:

Инсулин и ИФР-1 — два структурно родственных пептида — в организма млекопитающих выполняют разные функциональные роли метаболического и ростового гормона соответственно. Интернализация инсулин-рецепторного комплекса (ИРК) — важнейшее звено механизма действия гормона. С целью выяснения отличий основных этапов интернализации двух родственных гормонов на изолированных гепатоцитах крыс прослежена динамика интернализации 1251-инсулина и 1251-ИФР-1 при 37 и 12 °С. Установлены заметные отличия процесса интернализации меченых гормонов, стимулируемого инсулином и ИФР-1. При 37 °С интернализация, стимулируемая инсулином, в отличие от процесса, запускаемого ИФР-1, не достигала максимального уровня за час инкубации. Существенные же различия хода интернализации двух родственных пептидов проявились при температуре 12 °С. Уровень интернализации рецепторов инсулина при 12 °С снижался на треть, несмотря на значительное увеличение инсулин-рецепторного связывания на плазматической мембране гепатоцитов. Незначительное снижение при 12 °С доли внутриклеточного 1251-ИФР-1 коррелировало с уменьшением связывания 1251-ИФР-1 с рецепторами на клеточной мембране. На интернализацию ИФР-1 рецепторов низкая температура не влияла, поскольку ни ее уровень, ни скорость при 12 °С не изменялись. Парадоксальное снижение при низкой температуре интернализации, стимулируемой инсулином, по-видимому, представляет собой особый «механизм торможения» погружения ИРК в клетку, приводящий к накоплению комплексов на клеточной поверхности, а возможно, и к перестройке биологической активности инсулина. Устойчивость интернализации рецептора ИФР-1 к холодовому воздействию имеет отношение, видимо, к более древнему происхождению этого механизма у холоднокровных позвоночных.

Авторы:

Издание: Журнал эволюционной биохимии и физиологии
Год издания: 2013
Объем: 10с.
Дополнительная информация: 2013.-N 6.-С.433-442. Библ. 24 назв.
Просмотров: 64