ВЛИЯНИЕ ЗАМЕН КОНСЕРВАТИВНЫХ АМИНОКИСЛОТНЫХ ОСТАТКОВ НА СТРУКТУРУ И СТАБИЛЬНОСТЬ БЕЛКА Hfq*

Аннотация:

Белок Hfq является термостабильным РНК-связывающим бактериальным белком, формирующим характерную четвертичную структуру в виде гомогексамеров. На основе гомологии первичных и пространственных структур белок Hfq относят к семейству Sm-подобных (Sm-like или LSm) белков. Однако, несмотря на высокую степень гомологии с бактериальным LSm белком Hfq, архейные и эукариотические LSm белки формируют гептамеры; имеются примеры пентамера и октамера. В данной работе мы исследовали влияние консервативных межсубъединичных водородных связей на пространственную организацию белка Hfq. Были определены структуры и стабильность мутантных форм белка Hfq с единичными заменами GlnSAla, Asn28Ala, Asp40AIa и Туг55А1а. Все полученные белки имели одинаковую гексамерную организацию, но различную стабильность. Удаление одной межсубъединичной водородной связи в случае замен GlnSAla, Asp40Ala и Туг55А1а приводило к понижению стабильности гексамера Hfq. Белок Tyr55Ala Hfq, так же как и ранее исследованный His57Ala Hfq, обладал пониженной термостабильностью, по всей видимости, из-за увеличения доступности гидрофобного ядра для молекул растворителя.

Авторы:

Издание: Биохимия
Год издания: 2014
Объем: 10с.
Дополнительная информация: 2014.-N 5.-С.595-604. Библ. 30 назв.
Просмотров: 44