СТРУКТУРА АМИЛОИДОГЕННЫХ БЕТА-ПЕПТИДОВ В КОМПЛЕКСЕ С МОДЕЛЬНЫМИ МЕМБРАНАМИ

Аннотация:

Путем анализа экспериментальных данных ЯМР определены структуры комплексов амилоидогенных бета-пептидов (Абета1-40, Aбета10-35, Абета13-23, Абета16-22) с модельными биологическими мембранами на основе мицелл додецилсульфата натрия в растворе. Установлено, что процесс комплексообразования Абета-пептидов с мицеллами происходит во всех случаях посредством аминокислотных остатков L17, F19, F20 и G29—М35. Болезнь Альцгеймера (также и сенильная деменция альцгеймеровского типа) — неизлечимое нейродегенеративное заболевание, характеризующееся накоплением бета-амилоидных бляшек и нейрофибриллярных клубков в тканях головного мозга (Hardy, Selkoe, 2002). Нейротоксичное действие Абета-пептидов осуществляется через их взаимодействие с клеточной мембраной. Предполагается, что Абета-пептиды непосредственно нарушают работу мембран нейронов, вызывая образование пор, что приводит к изменениям ионного гомеостаза (Rauk, 2008). Поэтому описание пространственного строения комплекса Абета-пептид—мембрана, а также структура Абета-пептидов в растворе позволят подойти к пониманию механизмов, работающих на поверхности клеток, что может помочь поиску лекарственных препаратов, ингибирующих образование сенильных бляшек.

Авторы:

Издание: Цитология
Год издания: 2014
Объем: 3с.
Дополнительная информация: 2014.-N 6.-С.453-455. Библ. 10 назв.
Просмотров: 23