ИНДУЦИРОВАННАЯ ИЗМЕНЕНИЕМ рН КОНФОРМАЦИОННАЯ ИЗОМЕРИЗАЦИЯ ЛЕГГЕМОГЛОБИНА ИЗ Arachis hypogea

Аннотация:

Термодинамическая стабильность и электростатические взаимодействия в белках в их нативном состоянии зависят от рН. В данной работе мы сообщаем об индуцированном изменением рН конформационном переходе гемсодержащего белка леггемоглобина (Leghemoglobin - Lb), выделенного из узелков корня бобового растения Arachis hypogea. В отличие от других гемопротеинов — миоглобина (Mb), гемоглобина (Нb) и цитохрома с (Cyt С), немного неизвестно о структурных характеристиках и взаимодействиях Lb, хотя установлена его функциональная значимость, выражающаяся в связывании кислорода и поддержании среды для фиксации молекулярного азота (N2). Мы изучили индуцированное изменением рН разворачивание этого белка и идентифицировали набор его конформационных изомеров с использованием многочисленных, заслуживающих внимания данных по флуоресценции как функции титрования. Нами были охарактеризованы индуцированные изменением рН в кислую или щелочную сторону конформационные переходы между структурными состояниями в диапазоне значений рН 2—11. В зависимости от условий в растворе Lb может находиться в одной из трех фаз: рН 2, 3, 4; рН 5, 6, 7 и рН 8, 9, 10. При изучении вторичной структуры с помощью КД-спектроскопии максимальное содержание а-спирали было выявлено при рН 7, при котором структура Lb является наиболее жесткой, как показано в эксперименте с флуоресцентной анизотропией. Было продемонстрировано, что продолжительность жизни триптофана максимальна при рН 10 и минимальна при рН 6, что предполагает разворачивание Lb. Таким образом, изменение микроокружения глоби-новой цепи при переходе рН в конечном итоге приводит к конформационным изменениям в этом мономерном белке Lb.

Авторы:

Издание: Биохимия
Год издания: 2014
Объем: 9с.
Дополнительная информация: 2014.-N 11.-С.1539-1547. Библ. 33 назв.
Просмотров: 29