СТРАТИФИКАЦИЯ ЦЕНТРОВ ПРИСОЕДИНЕНИЯ ХОНДРОИТИНСУЛЬФАТА К ФЕРМЕНТУ НА 3D-МОДЕЛИ БЫЧЬЕЙ ТЕСТИКУЛЯРНОЙ ГИАЛУРОНИДАЗЫ И ЭФФЕКТИВНЫЙ РАЗМЕР ГЛИКОЗАМИНОГЛИКАНОВОЙ ОБОЛОЧКИ МОДИФИЦИРОВАННОГО БЕЛКА

Аннотация:

Используя в качестве прототипа установленную пространственную структуру гиалуронидазы человека, была построена in silico методом молекулярного гомологичного моделирования 3D-структура бычьей тестикулярной гиалуронидазы (БТГ). Ее анализ обнаружил наличие стратификации остатков лизина при модификации фермента. Моделируя ковалентное связывание с ними активированных бензохиноном звеньев хондроитинсульфата (ХС), была получена 3D-структура модифицированной ХС БТГ (БТГ—ХС). При этом варьировалась как степень модификации фермента, так и размер ковалентно присоединенных к нему цепей ХС. Показана значимость глубоких степеней модификации БТГ для получения активных и стабильных ферментных производных, установленная ранее экспериментально. Подтвержден эффективный размер ХС-оболоч-ки для продуктивной модификации БТГ. Теоретически он достигается при увеличении молекулярной массы производного БТГ—ХС до 140—180 кДа и может быть практически получен, согласно экспериментальным данным, с использованием ХС разной молекулярной массы (как 30—50, так и 120—140 кДа).

Авторы:

Издание: Биохимия
Год издания: 2015
Объем: 10с.
Дополнительная информация: 2015.-N 3.-С.348-357. Библ. 40 назв.
Просмотров: 23