ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ РЕГУЛИРУЕТ ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ N-КОНЦЕВОГО ДОМЕНА ВЫСОКОМОЛЕКУЛЯРНОЙ КИНАЗЫ ЛЕГКИХ ЦЕПЕЙ МИОЗИНА С АКТИНОВЫМ ЦИТОСКЕЛЕТОМ*

Аннотация:

Высокомолекулярная киназа легких цепей миозина (КЛЦМ210) представляет собой многофункциональный белок, участвующий в активации миозина II типа и интеграции компонентов клеточного цитоскелета. В центральной части молекулы и в составе N-концевого домена КЛЦМ210 располагаются участки взаимодействия с актином. В клетках HeLa показано фосфорилирование N-концевого домена КЛ ЦМ210 по остаткам серина, предположительно под действием активной в митозе протеинкиназы Aurora В (Дульянинова и Брезник, Exp. Cell Res., 2004), однако функциональная значимость данного фосфорилирования осталась неустановленной. Результаты настоящей работы указывают, что Л'-конце вой актинсвязывающий участок КЛЦМ210 располагается в пределах 27—157 а.о. (N27-157, нумерация остатков приведена для КЛЦМ210 курицы). В условиях in vitro цАМФ-зависимая протеинкиназа (ПКА) и протеинкиназа Aurora В фосфорили-руют N27-157 по остаткам S140 и S149, ослабляя его взаимодействие с актином. Эти же остатки фосфори-лируются ПКА-зависимым образом в трансфицированных клетках HeLa. Более того, фосфоимитирующие мутанты N27-157 менее прочно связываются с детергент-нерастворимой цитоскелетной фракцией клеток, в то время как in vitro замена S149D ослабляет связывание N27-157 с F-актином в той же степени, как и фосфорилирование N27-157 под действием ПКА.

Авторы:

Издание: Биохимия
Год издания: 2015
Объем: 11с.
Дополнительная информация: 2015.-N 10.-С.1561-1571. Библ. 29 назв.
Просмотров: 29