ПОЛУЧЕНИЕ РЕКОМБИНАНТНЫХ ПОЛИПЕПТИДОВ, СОДЕРЖАЩИХ ОДИН GA-МОДУЛЬ, И АНАЛИЗ ИХ СПОСОБНОСТИ СВЯЗЫВАТЬ АЛЬБУМИН ЧЕЛОВЕКА

Аннотация:

Взаимодействие поверхностных белков многих видов бактерий с человеческим сывороточным альбумином (ЧСА) происходит за счет части аминокислотной последовательности, названной GA-модулем. Одним из таких белков является белок РАВ из анаэробных бактерий Peptostreptococcus magnus, имеющий один ЧСА-связывающий GA-модуль. Из штаммов стрептококков групп G и С, выделенных от человека, получен белок G, ЧСА-связывающая область которого состоит из трех GA-модулей. В штаммах стрептококков группы G животного происхождения обнаружен ЧСА-связывающий белок, содержащий два GA-модуля. Нами получены два рекомбинантных полипептида GA1 и GA2, каждый из которых содержит один GA-модуль. Рекомбинантный полипептид с двумя GA-модулями связывает ЧСА с намного большей активностью, чем полипептиды GA1 и GA2, содержащие один GA-модуль. При этом полипептид со вторым GA-модулем связывает ЧСА с большей активностью, чем с первым. Многие виды бактерий экспрессируют поверхностные белки, которые связывают белки плазмы человека. Одним из белков с такими свойствами является белок G, который находится на поверхности клеток стрептококков групп С и G. Белок G содержит несколько отдельных доменов для взаимодействия с человеческим сывороточным альбумином (ЧСА) и иммуноглобулином класса G (IgG). Некоторые штаммы других грамположительных бактерий, таких как Finegoldia magna, также экспрессируют ЧСА-связывающий домен как часть поверхностного белка РАВ (рер-tostreptococcal albumin-binding). Этот ЧСА-связывающий домен, гомологичный ЧСА-связывающему домену (ABD) стрептококкового белка G, получил название GA-модуля (protein G-related albumin-binding module). Из штамма Streptococcus canis DG12, выделенного из коровьего молока, получен ЧСА-связывающий белок, который содержит два GA-модуля. Он не связывает IgG, но по способности связывать ЧСА превосходит белок G.

Авторы:

Издание: Бюллетень экспериментальной биологии и медицины
Год издания: 2016
Объем: 5с.
Дополнительная информация: 2016.-N 7.-С.79-83. Библ. 10 назв.
Просмотров: 35