Поиск | Личный кабинет | Авторизация |
МЕЖМОЛЕКУЛЯРНЫЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ СУБФРАГМЕНТА I МИОЗИНА, ИНДУЦИРУЕМЫЕ N-КОНЦЕВЫМ СЕГМЕНТОМ СУЩЕСТВЕННОЙ ЛЕГКОЙ ЦЕПИ I
Аннотация:
С помощью метода динамического светорассеяния (DLS) проведено сравнение агрегационных свойств двух изоформ субфрагмента 1 миозина (S1), содержащих разные «существенные» (или «щелочные») легкие цепи (А1 или А2), которые различаются наличием в А1 дополнительного N-концевого сегмента. При мягком нагревании (до 40°), которое не сопровождалось тепловой денатурацией белка, отмечен значительный прирост гидродинамического радиуса частиц (от -18 нм до -600-700 нм) в случае S1(A1), тогда как для SI(A2) радиус оставался неизменным и равным -18 нм. Подобные различия между S1(A1) и S1(A2) наблюдали и в присутствии ADP. Напротив, в комплексах SI—ADP—BeFx и SI— ADP—A1F4, имитирующих промежуточные состояния АТРазного цикла SI—SI*—АТР и SI**—ADP—P не выявлено никаких различий в температурной агрегации двух сравниваемых изоформ S1. Высказывается предположение, что в процессе АТРазного цикла дополнительный N-концевой сегмент А1 способен взаимодействовать с моторным доменом той же молекулы S1, и этим можно объяснить почему S1(A1) и S1(A2) в комплексах SI—ADP—BeFx и SI— ADP—AIF4 не различаются по агрегационным свойствам. В отсутствие нуклеотидов (или в присутствии ADP) N-концевой сегмент А1 способен взаимодействовать с актином, образуя дополнительный актинсвязывающий участок в миозиновой головке. В отсутствие актина этот сегмент не способен к внутримолекулярному взаимодействию, но может взаимодействовать с моторным доменом другой молекулы S1.
Авторы:
Логвинова Д.С.
Издание:
Биохимия
Год издания: 2017
Объем: 13с.
Дополнительная информация: 2017.-N 2.-С.332-344. Библ. 48 назв.
Просмотров: 26