СВОЙСТВА И ФУНКЦИОНАЛЬНЫЕ ОСОБЕННОСТИ ИНГИБИТОРА а-АМИЛАЗЫ/СУБТИЛИЗИНА ЗЕРНА ПШЕНИЦЫ

Аннотация:

Из зерна пшеницы выделен и очищен белковый бифункциональный ингибитор эндогенной а-амилазы и субтилизина. Ингибитор инактивировал специфически изоферменты а-амилазы с высокими значениями изоэлектрических точек (группу a-AMYl) и практически не действовал на изоферменты a-AMY2 с низкими их значениями. Ингибитор не являлся гликопротеином, его молекулярная масса соответствовала 21 кДа, а изоэлектрическая точка — 7.2. Белок обладал относительно высокой термостабильностью и оптимумом действия вблизи рН 8.0, а для проявления ингибиторной активности было необходимо присутствие катионов Са2+. Изучено ингибирование очищенным белком избытка a-амилазы в зерне пшеницы с низким числом падения. Зерновки злаковых содержат разнообразные ингибиторы амилаз белковой природы. Большинство из них активны по отношению к экзогенным a-амилазам (1,4-глюкан-4-глюкогидролазам, КФ 3.2.1.1) бактерий, насекомых и млекопитающих. Известно небольшое число белковых ингибиторов, действующих на собственные (эндогенные) а-амилазы, и изучены они сравнительно недостаточно. Группу ингибиторов экзогенных а-амилаз принято относить к компонентам защитной системы (иммунитета) растений. Физиологическая роль ингибиторов эндогенных a-амилаз, по-видимому, заключается в регулировании активности эндогенного фермента в периоды созревания и прорастания зерна, хотя прямые доказательства этого до сих пор отсутствуют. Многих представителей обеих групп относят к семейству PR-белков, участвующих в патогенезе.

Авторы:

Издание: Прикладная биохимия и микробиология
Год издания: 2018
Объем: 6с.
Дополнительная информация: 2018.-N 2.-С.206-211. Библ. 30 назв.
Просмотров: 26