КОНФОРМАЦИОННЫЕ АСПЕКТЫ ФОСФОРИЛИРОВАНИЯ

Аннотация:

Анализ литературных данных и расчет конформационных состояний фосфорилируемых белков и пептидов позволяет предположить наличие сайтов фосфорилирования, характеризующихся особыми структурными свойствами, необходимыми для осуществления соответствующей ферментативной реакции. Рассмотрен возможный механизм ферментативного фосфорилирования. Среди множества химических модификаций белков фосфорилирование привлекает внимание многообразием протеинкиназ, катализирующих эту обратимую посттрансляционную реакцию, в результате которой на белковый субстрат переносится фосфатная группа. Несмотря на небольшие по сравнению, например, с гликанами в гликопротеинах размеры, фосфатная группа играет, по-видимому, значительную функциональную роль, так как обнаружена в составе важнейших белков (в том числе и наряду с гликанами , как в фосфитине ). Более того, по утверждению Шоу и соавт., белок с-Мус фосфорилируется по остатку Thr-58 в известном сайте гликозилирования моносахаридом GlcNAc. Фосфопротеины широко представлены в природе (от бактерий до млекопитающих) и выполняют множество разнообразных функций, в том числе и функции ферментов. В Escherihia coli и Salmonella typhimurium, например, фосфорилируемый белок хемотаксиса CheY способствует вращению бактериальных жгутиков по часовой стрелке. Фосфопротеины принимают участие в регуляции многих клеточных процессов, включая метаболические, проведение нервного импульса, пролиферацию, мышечное сокращение, ионный транспорт, клеточную адгезию, транскрипцию и трансляцию.

Авторы:

Издание: Молекулярная биология
Год издания: 1999
Объем: 13с.
Дополнительная информация: 1999.-N 5.-С.725-737
Просмотров: 23