Дальневосточный государственный медицинский университет Поиск | Личный кабинет | Авторизация
Поиск статьи по названию
Поиск книги по названию
Каталог рубрик
в коллекциюДобавить в коллекцию

Влияние замены Glyl26Arg в альфа-тропомиозине на взаимодействие миозина с актином в цикле гидролиза атф


Аннотация:

Известно, что регуляция мышечного сокращения осуществляется тропомиозином и кальций-чувствительным белком тропонином, которые формируют с Ф-актином тонкую нить мышечного волокна. Неканонический остаток глицина в позиции 126 центральной части скелетного альфа-тропомиозина дестабилизирует структуру этого белка. Замена остатка глицина на остаток аргинина стабилизирует центральную область тропомиозина, смещает тропомиозин в открытую позицию и активирует включение мономеров актина в цикле гидролиза АТФ. Чтобы исследовать, как замена Glyl26Arg влияет на взаимодействие головки миозина с Ф-актином в цикле гидролиза АТФ, субфрагмент-1 миозина (S1) модифицировали флуоресцентным зондом 1,5-IAEDANS и вводили AEDANS-S1 в теневое мышечное волокно. Многостадийные изменения подвижности и пространственной организации головки миозина при моделировании разных стадий цикла гидролиза АТФ изучали с помощью поляризационной флуоресцентной микроскопии. Было показано, что в регулируемых тонких нитях теневого мышечного волокна при высоких концентрациях Са2+ замена Glyl26Arg значительно увеличивает количество головок миозина, сильно связанных с Ф-актином, при имитации сильного связывания миозина с актином, но уменьшает количество таких головок при имитации слабого связывания миозина. Такие изменения в поведении миозина в цикле гидролиза АТФ указывают на увеличение эффективности работы миозиновых поперечных мостиков. Существенное увеличение относительного количества миозина, сильно связанного с актином, было обнаружено также при низких концентрациях Са2+. Это свидетельствует об увеличении чувствительности тонкой нити к ионам Са2+, инициированном заменой Glyl26Arg. Полученные данные позволяют предположить, что эффекты стабилизации центральной части тропомиозина заменой Glyl26Arg реализуются через аномальное поведение тропомиозина и тропонина, что приводит к изменению характера взаимодействия миозина с актином и тропомиозином в цикле гидролиза АТФ.

Авторы:

Рысев Н.А.
Невзоров И.А.
Карпичева О.Е.
Аврова С.В.
Левицкий Д.И.
Боровиков Ю.С.

Издание: Цитология
Год издания: 2018
Объем: 6с.
Дополнительная информация: 2018.-N 8.-С.639-644. Библ. 0 назв.
Просмотров: 26

Рубрики
Ключевые слова
s1
активирующие
актин-миозиновое
актин
альфа
аминокислот
аминокислоты
аномальный
аргинин
атф
белковая
взаимодействие
взаимоотношения
включениями
влияние
волокна
высокий
гидролиз
глицин
голова
данные
замена
замены
замещение
зонд
изменение
имитация
ионный
исследований
кальций
ключ
количество
концентрация
микроскопия
миозин
моделирование
мономер
мостиковое
мышечная
мышечное
мышечные
низкие
нити
нить
областей
обнаружение
организации
остатки
остаточный
открытого
относительная
поведение
подвижности
поза
позиция
пола
поляризационная
поляризованный
помощи
поперечная
пространственная
работа
регуляции
регуляция
свидетельства
связанные
связывание
силлард
скелетная
слова
сокращение
стабилизация
стадии
структур
субфрагменты
тонкая
тонкой
тропомиозин
тропонин
увеличение
указ
факторы
флоуцитометрия
флуоресцентная
флуоресценция
характер
центральная
цикла
цитология
части
чувствительность
эффект
эффективность
Ваш уровень доступа: Посетитель (IP-адрес: 18.97.14.86)
Яндекс.Метрика