АДФ-ИНГИБИРОВАНИЕ H+-FoF1-ATФ СИНТАЗЫ Обзор

Аннотация:

Н+-FoF1-АТФ синтаза (F-АТФаза, АТФаза F-типа, FoF1 - комплекc) катализирует синтез АТФ из АДФ и неорганического фосфата в эубактериях, митохондриях, хлоропластах и некоторых архебактериях. Синтез АТФ сопряжен с транспортом протонов через мембранную часть фермента под действием протон-движущей силы, создаваемой ферментами дыхательной и фотосинтетической цепи переноса электронов. При снижении или исчезновении протон-движущей силы (де-энергизация) АТФ синтаза способна катализировать обратную реакцию, работая как АТФ-зависимый протонный насос. АТФазная активность фермента регулируется несколькими различными механизмами, из которых наиболее консервативным является неконкурентное ингибирование комплексом М&АДФ (АДФ-ингибирование). Если в каталитическом сайте оказывается АДФ в отсутствии фосфата, это может привести к конформационным изменениям, блокирующим выход АДФ и полностью инактивирующим фермент. Высвобождение прочно связанного АДФ и ре-активация АТФ синтазы может происходить под действием протон-движущей силы, причем пороговое значение для ре-активации может быть выше такового для синтеза АТФ. Кроме того, энергизация мембраны увеличивает аффинность каталитического сайта к фосфату, тем самым, снижая вероятность нахождения в сайте АДФ без фосфата и препятствуя переходу фермента в АДФ-инактивированное состояние. Помимо фосфата, некоторые соединения, в том числе, спирты, сульфит и бикарбонат, лаурилдиметиламиноксид (LDAO) и ряд других детергентов также способны ослаблять АДФ-ингибирование и увеличивать АТФазную активность фермента. В обзоре представлена информация по АДФ-ингибированию АТФ синтаз из разных организмов, обсуждается роль этого явления in vivo и его взаимосвязь с другими регуляторными механизмами — ингибированием АТФазной активности субъединицей эпсилон и связыванием нуклеотидов в некаталитических сайтах фермента. Следует отметить, что в ферменте из Escherichia coli АДФ-ингибирование выражено слабо и не снижается фосфатом.

Авторы:

Издание: Биохимия
Год издания: 2018
Объем: 23с.
Дополнительная информация: 2018.-N 10.-С.1427-1449. Библ. 169 назв.
Просмотров: 29