ПОСТТРАНСЛЯЦИОННЫЕ МОДИФИКАЦИИ ПРОТЕАСОМ И ИХ ФУНКЦИОНАЛЬНОЕ ЗНАЧЕНИЕ

Аннотация:

Протеасома — большой белковый комплекс эукариотических клеток, осуществляющий деградацию белков и являющийся удобным и важным объектом для изучения его посттрансляционных модификаций. Известно, что посттрансляционные модификации субъединиц протеасомы регулируют протеолитическую активность, субстратную специфичность, клеточную локализацию протеасомы, а также сборку и поддержание стабильности комплекса. Наибольшее количество известных сайтов посттрансляционных модификаций протеасомы приходится на долю фосфорилирования и ацетилирования, тем не менее, для большинства известных сайтов их функциональное значение для протеасомы остается неизученным. Следует отметить, что изучение специфических посттрансляционных модификаций протеасомных субпопуляций, включая иммунопротеасомы и внеклеточные протеасомы, до сих пор проведено не было. В этом обзоре описаны посттрансляционные модификации протеасом, функциональное значение которых известно. Протеасома является крупным (2.5 МДа) мультисубъединичным белковым комплексом, осуществляющим убиквитин-зависимую деградацию белков (Konstantinova et al., 2008). Основой протеасомы является 20S-коровая частица, состоящая из 14 пар субъединиц с массой от 25 до 35кДа, которые вместе образуют комплекс с массой около 750 кДа (Lowe et al., 1995). 20S-коровая частица представляет собой цилиндрическую структуру длиной 15—17 нм и диаметром 11—12 нм и состоит из 7 дублированных а-субъединиц и 7бета-субъединиц, которые образуют стопку из 4 гетерогептамерных колец (Groll et al., 1997). 2 внешних кольца состоят из 7 гомологичных а-субъединиц, a 2 внутренних — из 7 гомологичных консервативных бета-субъединиц. Субстратные пептидные связи гидролизуются N-терминальным остатком треонина, который присутствует в составе бета-субъединиц

Авторы:

Издание: Цитология
Год издания: 2019
Объем: 10с.
Дополнительная информация: 2019.-N 3.-С.175-184. Библ. 0 назв.
Просмотров: 19