СВОЙСТВА РЕАКЦИОННЫХ ЦЕНТРОВ Rhodobacter sphaeroides С АМИНОКИСЛОТНЫМИ ЗАМЕЩЕНИЯМИ Ilе НА Тyr В ПОЗИЦИЯХ L177 И М206

Аннотация:

Исследование пигмент-белковых взаимодействий в реакционных центрах фотосинтеза важно для понимания детальных механизмов фотохимического процесса. В статье описаны спектральные и фотохимические характеристики, пигментный состав и стабильность реакционных центров (РЦ) Rhodobacter sphaeroides с аминокислотными замещениями I(L177)Yh I(M206)Y. Полученные результаты сравнены с описанными ранее свойствами РЦ I(L177)H, I(L177)D и 1(М206)Н. Показано, что мутации I(L177)Yh I(M206)Y вызывают сходные смещения полосы QYP в спектрах поглощения мутантных РЦ и, очевидно, не влияют на распределение спиновой плотности внутри фотоокисленного димера Р+. Обнаружены различия в положениях максимумов и величинах амплитуд полосы QYB в РЦ I(L177)Yh I(M206)Y. Полученные результаты указывают на возможное образование новых пигмент-белковых взаимодействий вблизи мономерных бактериохлорофиллов А и В цепей, которые представляют интерес для дальнейшего исследования. Фотосинтез — это многостадийный процесс преобразования энергии света в энергию химических связей. На первых этапах этого процесса в фотосинтетических реакционных центрах (РЦ) световая энергия трансформируется в энергию разделенных зарядов с квантовой эффективностью, близкой к 100%. РЦ пурпурной бактерии Rhodobacter sphaeroides представляет собой трансмембранный пигмент-белковый комплекс, состоящий из трех белковых субъединиц (Н, М и L) и десяти кофакторов переноса электрона. Кофакторы представлены четырьмя молекулами бактериохлорофилла (БХл), двумя молекулами бактериофеофитина (БФео), двумя убихинонами, атомом негемового железа и молекулой каротиноида. Два БХл образуют димер, так называемую специальную пару (Р), которая является первичным донором электрона.

Авторы:

Издание: Биохимия
Год издания: 2019
Объем: 6с.
Дополнительная информация: 2019.-N 5.-С.739-744. Библ. 18 назв.
Просмотров: 31