СОЕВЫЕ ИНГИБИТОРЫ ТРИПСИНА: ИЗБИРАТЕЛЬНАЯ ИНАКТИВАЦИЯ ПРИ ГИДРОЛИЗЕ СОЕВЫХ БЕЛКОВ РЯДОМ ФЕРМЕНТНЫХ ПРЕПАРАТОВ

Аннотация:

Изучена инактивация соевых ингибиторов трипсина Кунитца и Баумана—Бирк при гидролизе соевых белков ферментными препаратами из гепатопанкреаса камчатского краба, пилорических придатков трески и коммерческим ферментным препаратом протосубтилин. Анализ гидролизатов соевого белкового изолята показал, что использованные ферментные препараты полностью гидролизовали трипсиновый ингибитор Кунитца, обеспечивающий 60—70% общей ингибиторной активности по отношению к трипсину, но практически не действовали на ингибитор трипсина и химотрипсина Баумана—Бирк. Все использованные ферментные препараты содержали различные наборы нескольких ферментов, отличающихся друг от друга по протеолитической специфичности, поэтому учитывая данные об уникальной структуре ингибитора Баумана—Бирк, можно сделать вывод, что этот белок обладает очень высокой устойчивостью по отношению к протеолитическим ферментам и не инактивировался при ферментативном гидролизе. Соя относится к масличным культурам, но основное экономическое значение ее обусловлено белковой составляющей соевых бобов. Многочисленные исследования показали, что в сое присутствуют более десятка антипитательных веществ, которые представлены тремя классами соединений (белки, углеводы и липиды). По крайней мере, 90% (по массе) этих соединений составляют белки, среди которых содержание соевых ингибиторов пищеварительных ферментов колеблется в зависимости от сорта и может достигать 25% от общей белковой массы. Установлено, что в сое содержатся ингибиторы трипсина нескольких семейств, два из которых, являющиеся основными, идентифицированы и хорошо изучены. К ним относится трипсиновый ингибитор Кунитца (ТИК) с одним центром связывания трипсина, изоформы которого имеют молекулярные массы 20—25 кДа, а также ингибитор Баумана—Бирк (ИББ) с молекулярной массой около 8 кДа, который содержит два связывающих ферменты центра (1:1) и подавляет активность одновременно не только трипсина, но и химотрипсина, что значительнс повышает его ингибиторную активность. Молекула ИББ состоит из 71 аминокислотное остатка, в его структуре содержатся 7 дисульфидных связей, обеспечивающих высокую стабильность молекулы при различных воздействиях.

Авторы:

Издание: Прикладная биохимия и микробиология
Год издания: 2019
Объем: 8с.
Дополнительная информация: 2019.-N 3.-С.256-263. Библ. 30 назв.
Просмотров: 25