ИЗМЕНЕНИЯ УРОВНЯ ДЕУБИКВИТИНАЗЫ Usp28 В КЛЕТОЧНОМ ЦИКЛЕ КЛЕТОК АДЕНОКАРЦИНОМЫ КИШЕЧНИКА НСТ116 СВИДЕТЕЛЬСТВУЮТ О ЕЕ ФУНКЦИОНАЛЬНОЙ РОЛИ В РЕГУЛЯЦИИ ПЕРЕХОДА Gx/S

Аннотация:

Usp28 является деубиквитинирующим ферментом, удаляющим убиквитин из его конъюгатов с субстратами, что предотвращает их деградацию в протеасомах. Современные публикации показывают, что Usp28 и убиквитиновая лигаза Fbw7 создают функциональную пару белков, которая контролирует опосредованную убиквитином деградацию ключевых регуляторов клеточных функций, включая Мус, Jun, Nicd, Hifl. В этой паре белков Usp28 противодействует деструктивной активности Fbw7 и играет роль фактора, способствующего опухолевому росту. Поскольку установленными мишенями Usp28 являются белки Мус и Jun, связанные с клеточным циклом, мы предположили, что Usp28 регулирует деление клеток, и ее уровень может изменяться в ходе клеточного цикла. Целью настоящей работы была оценка изменений уровня Usp28 в ходе клеточного цикла в клетках карциномы кишечника человека НСТ116. Клетки НСТ116 синхронизировали путем 72-часового культивирования в ростовой среде с низким содержанием сыворотки. В асинхронно делящихся клетках уровень Usp28 был невысоким и его локализация выявлялась как ядерно-цитоплазматическая. Общий уровень Usp28 и степень его ядерной локализации возрастали в клетках от состояния асинхронного роста к поздней фазе G1 с последующим снижением и обратным перераспределением белка из ядра в цитоплазму после завершения фазы GL. По данным иммуноблотинга колебания уровней Usp28 и фосфатазы Cdc25A в синхронизированных клетках НСТ116 в клеточном цикле совпадали. Данные иммунофлюоресценции прямо соответствовали результатам иммуноблотинга. Полученные результаты дают возможность предположить, что Usp28 может регулировать уровень и функциональную активность белка Cdc25A, контролирующего вход клетки в фазу репликации ДНК.

Авторы:

Издание: Цитология
Год издания: 2020
Объем: 8с.
Дополнительная информация: 2020.-N 3.-С.181-188. Библ. 21 назв.
Просмотров: 22