ИЗУЧЕНИЕ ДОМЕННОЙ СТРУКТУРЫ ШАПЕРОНА CAF1M Yersinia pestis

Аннотация:

Доменная структура молекулярного шаперона CaflM Yersinia pestis была исследована методом сканирующей микрокалориметрии. Калориметрическая кривая плавления интактного белка характеризуется единственным пиком теплопоглощения. При этом калориметрическая и эффективная энтальпии плавления совпадают. Модификация единственной внутридоменной дисульфидной связи с помощью ионов ртути приводит к значительным изменениям термодинамических параметров этого белка. Кривая его плавления описывается двумя пиками теплопоглощения, каждый из,которых характеризуется равенством калориметрической и эффективной энтальпии. Таким образом, CaflM состоит из двух доменов, взаимодействие между которыми в интактном белке велико, что приводит к их кооперированию. Удлинение дисульфидной связи в результате модификации приводит к сильной дестабилизации одного из доменов и уменьшению междоменных взаимодействий. Удельные энтальпии плавления обоих доменов CaflM, имеющих иммуноглобулиноподобную структуру, ниже, чем у различных доменов иммуноглобулинов. Это объяснено отсутствием в CaflM междоменных транс-взаимодействий, характерных для большинства доменов иммуноглобулина, отсутствием в одном из доменов дисульфидной связи и, вероятно, необычным положением этой связи во втором домене.

Авторы:

Издание: Молекулярная биология
Год издания: 2000
Объем: 7с.
Дополнительная информация: 2000.-N 1.-С.116-122
Просмотров: 20