ВЛИЯНИЕ МЕМБРАННОГО ОКРУЖЕНИЯ НА ЛИГАНД-СВЯЗЫВАЮЩИЕ СВОЙСТВА ТЕРМИНАЛЬНОЙ ОКСИДАЗЫ ЦИТОХРОМА bd-I Escherichia coli

Аннотация:

Цитохром bd-l — терминальная оксидаза дыхательной цепи Escherichia coli. Этот интегральный мембранный белок содержит три редокс-активные простетические группы: гемы b558, b595 и d. Фермент сопрягает перенос электронов от хинола на молекулярный кислород с генерацией протон-движущей силы и выполняет важные физиологические функции. В данной работе исследовали влияние мембранного окружения на способность цитохрома bd-l связывать лиганды. Использовали метод абсорбционной спектроскопии. Найдено, что мембранное окружение модулирует лиганд-связывающие характеристики гемопротеина как в окисленном, так и восстановленном состоянии. Изменения поглощения, наблюдаемые при добавлении экзогенного лиганда, такого как цианид или окись углерода (СО), к солюбилизированному в детергенте ферменту гораздо более обширны и неоднородны, чем в случае мембран. В нативных мембранах цианид и СО взаимодействуют в основном с гемом d. При изолировании фермента появляется добавочный сайт связывания лигандов (гем 6558), о чем свидетельствует увеличение изменений поглощения в полосе Соре. Эта дополнительная реакционная способность обнаруживается и при простой обработке мембран детергентом. Выявленный эффект не является тривиальной денатурацией, поскольку встраивание изолированного фермента в азолектиновые липосомы приводит к восстановлению лиганд-связывающих свойств, характерных для интактных мембран.

Авторы:

Издание: Биохимия
Год издания: 2020
Объем: 11с.
Дополнительная информация: 2020.-N 12.-С.1887-1897. Библ. 98 назв.
Просмотров: 20