Дальневосточный государственный медицинский университет Поиск | Личный кабинет | Авторизация
Поиск статьи по названию
Поиск книги по названию
Каталог рубрик
в коллекциюДобавить в коллекцию

СВОЙСТВА ВНЕКЛЕТОЧНОЙ ПРОТЕИНАЗЫ МИКРОМИЦЕТА Aspergillus ustus 1, ОБЛАДАЮЩЕЙ ВЫСОКОЙ АКТИВНОСТЬЮ ПРИ ГИДРОЛИЗЕ ФИБРИЛЛЯРНЫХ БЕЛКОВ


Аннотация:

Из комплекса белков, синтезируемых микромицетом Aspergillus ustus 1 в условиях твердофазного культивирования, была выделена новая протеиназа, гидролизующая коллаген, эластин и фибрин. Показано, что фермент имел молекулярную массу 33 кДа и изоэлектрическую точку (pI) 4.6 и не содержал углеводных остатков. Ингибиторный анализ позволил отнести протеиназу к сериновому типу. Установлено, что рН—оптимум действия фермента ~рН 6.0, температурный оптимум — 41°С. Коллагенолитическая активность выделенной протеиназы A. ustus 1 в 1.46 раз превышала активность препарата протеиназ A. terricola и была сопоставима с активностью препарата коллагеназы Clostridium histolyticum. На протяжении многихлет выявление и изучение новых продуцентов высокоактивных протеиназ остается важной задачей современной микробиологии. В связи с разнообразием сфер их использования сохраняется потребность в протеолитических ферментах с различными свойствами. Микромицеты имеют ряд важных преимуществ по сравнению с другими продуцентами таких ферментов, поскольку они способны образовывать комплекс протеиназ, проявляющих активность в широком диапазоне рН и температур. Так, ранее было показано, что микромицет Aspergillus ustus 1 способен синтезировать протеиназы, обладающие высокой коллагенолитической, фибринолитической и эластинолитической активностью. Такие протеиназы широко применяются в фармацевтической, легкой и пищевой отраслях промышленности. Можно было предположить, что протеолитические ферменты, образуемые микромицетом A. ustus 1, окажутся более доступными по сравнению с аналогами, сохраняя при этом высокую активность. Цель работы — выделение комплекса протеиназ, синтезируемых микромицетом A. ustus 1 в условиях твердофазного культивирования, и изучение свойств наиболее активного фермента, способного гидролизовать коллаген, фибрин и эластин.

Авторы:

Попова Е.А.
Крейер В.Г.
Комаревцев С.К.
Шабунин С.В.
Осмоловский А.А.

Издание: Прикладная биохимия и микробиология
Год издания: 2021
Объем: 7с.
Дополнительная информация: 2021.-N 2.-С.138-144. Библ. 17 назв.
Просмотров: 26

Рубрики
Ключевые слова
Ваш уровень доступа: Посетитель (IP-адрес: 3.147.86.246)
Яндекс.Метрика