Поиск | Личный кабинет | Авторизация |
АЛЬТЕРНАТИВНЫЙ СПЛАЙСИНГ мРНК ТИТИНА В М. SOLEUS КРЫСЫ ПОСЛЕ СЕМИСУТОЧНОЙ ГРАВИТАЦИОННОЙ РАЗГРУЗКИ
Аннотация:
Методами ПЦР длинных фрагментов и нанопорового секвенирования исследованы изменения альтернативного сплайсинга мРНК титина в т. soleus крысы после семисуточной гравитационной разгрузки (модель вывешивания задних конечностей). Обнаружено увеличение доли более коротких транскриптов титина в т. soleus вывешенных крыс, что может приводить к трансляции более коротких вариантов N2А-изоформы этого белка. В ядерной фракции т. soleus контрольных и вывешенных крыс не выявлено достоверных различий в содержании Rbm20 — РНК-связывающего белка, участвующего, как показано ранее, в регуляции альтернативного сплайсинга мРНК титина в сердечной мышце млекопитающих. Можно предположить, что Rbm20 не участвует в регуляции альтернативного сплайсинга мРНК титина в скелетной мышце т. soleus у крысы. Титин (тайтин/коннектин) — самый большой из известных на сегодняшний день белков. Он относится к эластичным белкам саркомерного цитоскелета поперечнополосатых мышц позвоночных животных и человека. В саркомерах сердечной и скелетных мышц млекопитающих титин является третьим по количеству (после актина и миозина) белком. Его молекулы диаметром 3—4 нм и длиной более 1 мкм перекрывают половину саркомера от М-линии до Z-диска, формируя третий тип нитей, получивших название эластичных. В A-зоне саркомера титин взаимодействует с миозиновыми нитями. В I-диске саркомера некоторые части молекулы титина взаимодействуют с актиновыми нитями, однако большая часть его молекулы в этой зоне проходит свободно, соединяя концы миозиновых нитей с Z-диском. Главные функции титина заключаются в стабилизации саркомерной структуры, регуляции актин-миозинового взаимодействия, а также придании мышце упруго-эластичных свойств, необходимых ей для нормального функционирования: сокращения и растяжения.
Авторы:
Ермаков А.М.
Издание:
Физиология человека
Год издания: 2021
Объем: 8с.
Дополнительная информация: 2021.-N 4.-С.36-43. Библ. 32 назв.
Просмотров: 18