СВЯЗЫВАНИЕ РНК in vitro СЕРПИНАМИ РАСТЕНИЙ

Аннотация:

Серпины являются ингибиторами протеиназ, выполняющими регуляторные функции; они составляют обширное семейство белков и обнаружены у всех живых организмов. Большинство серпинов растений функционально не охарактеризовано. Исключение составляет белок AtSerpin 1 Arabidopsis thaliana, для которого показано ингибирование проапоптотических протеиназ и предполагается участие в регулировании индукции программируемой клеточной смерти, и белок CmPSl Cucurbita maxima, локализованный во флоэме и предположительно ингибирующий пищеварительные протеиназы насекомых. Помимо этого, недавно было обнаружено, что белок CmPSl способен связывать РНК, наиболее эффективно взаимодействуя с высокоструктурированными РНК, в частности формируя специфический комплекс с тРНК. В настоящей работе продемонстрировано, что белок AtSerpin 1 также способен образовывать комплекс с тРНК. Анализ тРНК, связанных белками AtSerpinl и CmPSl в условиях избытка тРНК, показал, что ни один из белков не проявляет строгой избирательности в связывании индивидуальных тРНК, что указывает, вероятно, на специфическое взаимодействие этих белков с элементами вторичной/третичной структуры, универсальными для всех тРНК. При анализе взаимодействия белка CmPSl с предшественником микроРНК 390 (pre-miR390) было обнаружено, что мутантный вариант pre-miR390, стебель шпилечной структуры которого представлял собой совершенный дуплекс, утрачивал способность формировать дискретный комплекс с CmPSl, тогда как другой вариант pre-miR390, содержащий природные неспаренные нуклеотидные остатки, такой способностью обладал. Эти данные указывают на то, что специфическое взаимодействие серпинов растений со структурированными РНК основано на узнавании структурно-уникальных пространственных мотивов, формируемых с участием неспаренных нуклеотидных остатков в дуплексах РНК.

Авторы:

Издание: Биохимия
Год издания: 2021
Объем: 13с.
Дополнительная информация: 2021.-N 10.-С.1550-1562. Библ. 49 назв.
Просмотров: 17