МОДЕЛИРОВАНИЕ СТРУКТУРЫ а-СУБЪЕДИНИЦЫ БИФЕНИЛ ДИОКСИГЕНАЗЫ ШТАММОВ РОДА RHODOCOCCUS И ОСОБЕННОСТИ ДЕСТРУКЦИИ ХЛОРИРОВАННЫХ- И ГИДРОКСИЛИРОВАННЫХ БИФЕНИЛОВ ПРИ РАЗЛИЧНЫХ ТЕМПЕРАТУРАХ

Аннотация:

На основе моделирования белковой структуры а-субъединицы бифенил 2,3-Диоксигеназы (BphAl) (КФ 1.14.12.18), ключевого фермента деструкции бифенила и полихлорбифенилов (ПХБ), установлено, что BphAl Rhodococcus wratislaviensis КТ112-7(=ВКМ Ac-2623D) имела наибольший уровень сходства с классическими бифенилдиоксигеназами (БДО) штаммов-деструкторов ПХБ рода Rhodococcus, структура BphAl Rhodococcus wratislaviensis СН628 — с нафталин диоксигеназой штаммов рода Rhodococcus. Структура BphAl Rhodococcus ruber Р25(=ИЭГМ 896) была уникальной, так как не было выявлено белковых молекул с высоким уровнем сходства. Показано, что все исследуемые штаммы, несмотря на различия в строении BphAl, осуществляли диоксигенирование незамещенного цикла в молекулах 3,4-дихлорбифенила (ПХБ 12) монохлорированных и моногидрокси-монохлорированных бифенилов (смесь Р). Уровень деструкции ПХБ 12 и смеси Р составил 95.4—100% при 30°С за 10 сут при начальной концентрации 0.1 г/л. Установлено, что изменение температуры (10—50°С) оказывало наибольшее влияние на активность штамма R. ruber Р25 (снижение в 3.1—3.9 раза). Штаммы R. wratislaviensis СН628 и R. wratislaviensis КТ112-7 эффективно разлагали ПХБ 12 в пределах 20— 40 и 10—30°С соответственно, при уровне деструкции 93.2—100%.

Авторы:

Издание: Прикладная биохимия и микробиология
Год издания: 2021
Объем: 12с.
Дополнительная информация: 2021.-N 6.-С.571-582. Библ. 30 назв.
Просмотров: 13