СТРУКТУРНЫЕ И ФУНКЦИОНАЛЬНЫЕ ОСОБЕННОСТИ ВИРУСНЫХ ШАПЕРОНИНОВ Обзор

Аннотация:

Шаперонины обеспечивают правильное сворачивание (фолдинг) белков in vivo и in vitro и, как считалось до недавнего времени, свойственны прокариотам, эукариотам и археям. Однако оказалось, что и некоторые вирусы бактерий (бактериофаги) кодируют собственные шаперонины. В данном обзоре представлены результаты исследований первых представителей этой новой группы шаперонинов: двухкольцевого шаперонина EL и однокольцевых шаперонинов ОВР и AR9. Проведен сравнительный анализ биохимических свойств и структуры фаговых шаперонинов между собой и с другими известными шаперонинами I и II групп. Сворачивание (фолдинг) многих белков с образованием уникальной нативной структуры возможен только при участии молекулярных шаперонов. Одним из наиболее изученных классов молекулярных шаперонов являются шаперонины, которые встречаются во всех царствах живой природы. Они помогают правильно сворачиваться как новосинтезированным полипептидным цепям, так и денатурированным под воздействием стресса белкам за счет энергии гидролиза АТР. Нарушение функций шаперонинов приводит к нарушению сворачивания белков, участвующих в широком спектре клеточных процессов. Патогенные мутации или аберрантные посттрансляционные модификации, влияющие на структуру и функцию шаперонинов, вызывают так называемые шаперонинопатии. Это, в свою очередь, может повлиять на большинство жизненно важных процессов, происходящих на уровне всего организма, и стать причиной онкологических, аутоиммунных, нейродегенеративных заболеваний, включая болезни Альцгеймера и Паркинсона, и других патологических состояний. Шаперонины — очень консервативные белки, имеющие характерную архитектуру.

Авторы:

Издание: Биохимия
Год издания: 2022
Объем: 10с.
Дополнительная информация: 2022.-N 1.-С.16-25. Библ. 61 назв.
Просмотров: 23