Дальневосточный государственный медицинский университет Поиск | Личный кабинет | Авторизация
Поиск статьи по названию
Поиск книги по названию
Каталог рубрик
в коллекциюДобавить в коллекцию

СВОЙСТВА МУТАНТНЫХ ФОТОСИНТЕТИЧЕСКИХ РЕАКЦИОННЫХ ЦЕНТРОВ ПУРПУРНОЙ БАКТЕРИИ Cereibacter sphaeroides С ЗАМЕЩЕНИЕМ М206 IIе - Gln


Аннотация:

В структуре фотосинтетического реакционного центра (РЦ) пурпурной несерной бактерии Cereibacter sphaeroides консервативный аминокислотный остаток IIе-М206 расположен вблизи димера бактериохлорофилла Р и мономерного бактериохлорофилла ВА, являющихся первичным донором и ближайшим акцептором электрона соответственно. Непосредственная близость IIе-М206 к С2-ацетильной группе бактериохлорофилла Рв, гидроксильной группе Туr-М210, С9-кето-группе бактериохлорофилла ВА, а также к молекуле воды вблизи этой группы позволяет использовать данный сайт для мутагенеза с целью исследования механизмов первичных фотохимических процессов в РЦ. Ранее было показано, что внесение аминокислотного замещения IIe -> Glu в положении М204 (аналог положения М206 в РЦ С. sphaeroides) в РЦ близкородственной пурпурной несерной бактерии Rhodobacter capsulatus заметно повлияло на кинетику образования состояния с разделенными зарядами Р+НА, а замена IIе М204 на Gln привела к потере бактериохлорофилла ВА из структуры комплекса. В нашей работе показано, что одиночная I(M206)Q и двойная мутация l(M206)Q + F(M208)A в РЦ С. sphaeroides не приводят к изменению пигментного состава комплекса и существенно не влияют на редокс-потенциал первичного донора электрона. В то же время замещение IIе М206 на Gln повлияло на положение и амплитуды полос поглощения бактериохлорофиллов РЦ, привело к увеличению времени жизни возбужденного состояния первичного донора электрона Р* с 3,1 пс до ~22 пс и снижению квантового выхода образования состояния P+QA до ~60%, что указывает на значительные изменения пигмент-белковых взаимодействий в окружении первичного донора Р и ближайшего акцептора электрона ВА. Также было отмечено снижение устойчивости мутантных РЦ к тепловой денатурации, более выраженное для РЦ с двойным замещением I(M206)Q + F(M208)A и обусловленное, по-видимому, нарушением плотной упаковки белка вблизи бактериохлорофиллов РB и ВА. Обсуждаются возможные причины различного влияния одинаковых мутаций на свойства двух высокогомологичных РЦ из близкородственных пурпурных несерных бактерий.

Авторы:

Фуфина Т.Ю.
Третчикова О.А.
Христин А.М.
Хатыпов Р.А.
Васильева Л.Г.

Издание: Биохимия
Год издания: 2022
Объем: 12с.
Дополнительная информация: 2022.-N 10.-С.1447-1458. Библ. 39 назв.
Просмотров: 13

Рубрики
Ключевые слова
capsulatus
rhodobacter
sphaeroides
акцепторы
аминокислоты
амплитуда
аналоги
бактерии
бактериохлорофиллы
белковая
белковый
биохимия
ближайший
близкородственные
болеющие
взаимодействие
влияние
вода
возбуждение
временная
время
высокий
выходного
гидроксильный
групп
данные
двойная
денатурация
димеры
донор
жизни
замена
замещение
заряд
изменение
исследование
квантовая
кинетика
ключ
комплекс
консервативная
мембранная
механизм
молекула
мономерные
мутагенез
мутантный
мутации
нарушения
непосредственные
образование
обусловленные
одиночная
остаточный
первичная
пигментная
пигменты
плотность
поглощение
поза
положение
положения
полосы
потери
причина
процесс
пурпурная
пурпурные
работа
разделение
разделения
различный
реакцией
редокс-потенциал
сайт
свойства
слова
снижение
состав
состояние
структур
тепловая
термостабильный
увеличение
указ
упаковка
устойчивости
фотосинтез
фотосинтетической
фотохимические
целью
центр
электроны
Ваш уровень доступа: Посетитель (IP-адрес: 3.145.8.188)
Яндекс.Метрика