СТРУКТУРНО-ФУНКЦИОНАЛЬНЫЕ ИССЛЕДОВАНИЯ ИЗОФОРМ ТРОПОМИОЗИНА Трm4.1 И Трm2.1

Аннотация:

Тропомиозин (Трm) — это один из важнейших партнёров актинового филамента, во многом определяющий его свойства. В организмах животных существуют разные изоформы Трm, которые, как считается, участвуют в регуляции различных клеточных функций. Однако молекулярные механизмы регуляции функций актиновых филаментов различными цитоплазматическими изоформами Трm до сих пор мало изучены. В нашей работе мы применяли различные методы для исследования свойств изоформ Трm2.1 и Трm4.1 и сравнивали их как между собой, так и со свойствами изоформ Трm, которые уже подвергались ранее более детальному изучению. Изоформы Трm2.1 и Трm4.1 почти не отличались друг от друга по их сродству к фибриллярному актину (F-актину), по термостабильности их молекул и по их устойчивости к ограниченному протеолизу трипсином, но заметно различались по вязкости их растворов и по термостабильности их комплексов с F-актином. Главным отличием Трm2.1 и Трпm4.1 от других ранее исследованных изоформ Трm (таких, например, как Tpml.6 и Tpml.7) была их крайне низкая термостабильность, измеренная методами КД и ДСК. Возможные причины этой нестабильности детально рассмотрены при сравнении аминокислотных последовательностей Трm4.1 и Трm2.1 с последовательностями изоформ Tpm1.6 и Tpm1.7, которые не отличались от Трm4.1 и Трm2.1 соответственно по экзонной структуре их генов.

Авторы:

Издание: Биохимия
Год издания: 2023
Объем: 11с.
Дополнительная информация: 2023.-N 6.-С.984-994. Библ. 44 назв.
Просмотров: 20