ИЗУЧЕНИЕ СТРУКТУРНО-ФУНКЦИОНАЛЬНОЙ ОРГАНИЗАЦИИ ПРЕДШЕСТВЕННИКА МЕТАЛЛОЭНДОПЕПТИДАЗЫ В AMYLOLIQUEFACIENS МЕТОДОМ ДЕЛЕЦИОННОГО АНАЛИЗА

Аннотация:

Функциональное назначение пропептидов и предшественников секреторных протеаз бацилл остается неизученным. Ранее методами делеционного анализа показана необходимость присутствия полноразмерного пропептида в молекулах проферментов для фолдинга или секреции зрелой формы субтилизина Е В. subtilis, химотрисиноподобной протеазы SGPB S. griseus и металлопротеазы В. cereus. В рамках функционального картирования пропептидов секреторных металлопротеиназ бацилл сконструирован искусственный ген металлопротеазы В. amyloliquefaciens, лишенный собственного препептида и N-концевой части пропептида длиной 51 аминокислотных остатков (а.о.). При этом для обеспечения транскрипции делегированного гена и секреции его продукта к нему была присоединена 5'-концевая область гена wprA В. subtilis, соответствующая промотору и секреторному лидеру. Клоны В. subtilis, содержащие плазмиду с модифицированной формой гена, синтезировали активную зрелую металлопротеиназу.

Авторы:

Издание: Вопросы медицинской химии
Год издания: 2001
Объем: 9с.
Дополнительная информация: 2001.-N 1.-С.123-131
Просмотров: 18