ИЗОФОРМЫ ПРОТЕИНКИНАЗЫ С И ИХ РАСПРЕДЕЛЕНИЕ В КОРЕ И ОПУХОЛЯХ НАДПОЧЕЧНЫХ ЖЕЛЕЗ ЧЕЛОВЕКА

Аннотация:

Роль протеинкиназы С (ПКС) в регуляции функции коры надпочечных желез изучена недостаточно. Установлено, что кортикотропин может вызывать активацию и транслокацию ПКС в тканях железы, хотя основное участие в трансдукции сигнала кортикотропина принимает цАМФ-зависимая протеинкиназа. Активация синтеза альдостерона при повышении концентрации К+ в инкубационной среде также приводит к транслокации ПКС в мембранную фракцию. Оценка фосфорилирования эндогенного белка MARCKS (белок, содержащий повышенное количество миристоилированных остатков аланина, субстрат ПКС) непосредственно в гранулезных клетках коры надпочечников, синтезирующих альдостерон, показала, что ангиотензин II активирует фосфорилирование, а АКТГ подавляет его. Однако возможность участия MARCKS как такового в регуляции синтеза альдостерона не рассматривалась. ПКС способна фосфорилировать цитохром Р-450scc, который катализирует важнейшую реакцию стероидогенеза в коре надпочечников, но скорость стероидогенеза при этом не изменялась. Активность Са2+-зависимой ПКС исследовалась в ткани надпочечников человека. Между образцами опухолей, гиперплазированной и нормальной тканями различий в активности ПКС не найдено. Изозимы ПКС-альфа,-бета и -гамма в ткани надпочечников человека определяли с использованием моноклональных антител. Во всех образцах найдена ПКС-альфа, локализованная в цитозольной фракции, и не обнаружено транслокации фермента из цитозоля в мембранную фракцию в образцах адренокортикальных опухолей. В опухолях медуллярного происхождения (феохромоцитома и нейробластома) ПКС выявлялась, в основном, в мембранной фракции. Целью настоящего исследования было определение изоформ ПКС в ткани надпочечников человека и оценка связи патологии с распределением фермента.

Авторы:

Издание: Бюллетень экспериментальной биологии и медицины
Год издания: 2001
Объем: 4с.
Дополнительная информация: 2001.-N 9.-С.268-271
Просмотров: 44