ОКРУЖЕНИЕ ОСТАТКОВ ТРИПТОФАНА В БЕЛКАХ — ФАКТОР УСТОЙЧИВОСТИ К ОКИСЛИТЕЛЬНОМУ НИТРОЗИЛИРОВАНИЮ АНАЛИЗ ПЕРВИЧНЫХ СТРУКТУР

Аннотация:

Мицеллярный катализ в аэробных условиях эффективно ускоряет окислительное нитрозирование из-за солюбилизации реагентов (NO и О2) мембранами и гидрофобными ядрами белков. Поскольку нитрозирующие интермедиаты NOх (NO2 N2O3 N204) преимущественно образуются в гидрофобной фазе, растворимость их в водной фазе низка, а гидролиз протекает быстро, локальная концентрация NOx в гидрофобной фазе существенно выше, чем в водной. Триптофан является гидрофобным остатком и может нитроэироваться с образованием изомерных N-нитрозотриптофанов (NOW). При отсутствии механизма денитрозирования накопление NOW в белках NO-синтезирующих организмов должно было бы протекать непрерывно и долгоживущие белки должны были бы содержать значительные количества NOW, чего в действительности не наблюдается. С использованием базы данных банка белковых структур (Protein Data Bank; более 78 000 последовательностей) мы исследовали распределение окружения остатков триптофана (22 остатка с каждой стороны в полипептидной цепи) в белках с известной первичной структурой. Показано, что заряженные и полярные остатки (D, Н, К, N, Q, R, S) встречаются в ближайшем окружении (-6, -5, -2, -I, 1, 2, 4) триптофана чаще, а гидрофобные (A, F, I, L, V, Y) реже, чем в более удаленных позициях. Таким образом, значительная доля остатков триптофана находится в гидрофильном окружении, что обеспечивает уменьшение скорости нитрозирования из-за более низкой концентрации NOx в водной фазе и позволяет протекать реакциям денитрозирования, перенося ион нитрозония на нуклеофилы функциональных групп белка и низкомолекулярных соединений в водной фазе.

Авторы:

Издание: Молекулярная генетика ,микробиология и вирусология
Год издания: 2001
Объем: 11с.
Дополнительная информация: 2001.-N 4.-С.31-41
Просмотров: 29